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Weizen: Ein zweischneidiges Schwert

Sandra Wieser
10.19.2022 | 8 min de lectura

Weizen ist ein wichtiger Bestandteil unserer täglichen Ernährung und versorgt uns mit Kohlenhydraten, Fetten, Ballaststoffen, Mineralien, Proteinen, Vitaminen und Wasser. Bei einer ausgewogenen Ernährung werden Vitamin A, Vitamin B12 und Vitamin C durch Fleisch, Milchprodukte, frisches Obst und Gemüse ersetzt. (1, 2, 3)

Weizen kann jedoch auch IgE-assoziierte allergische Reaktionen auslösen, wie z. B. weizenabhängige Nahrungsmittelallergie, Bäckerasthma, Pollenallergie und Allergie gegen hydrolysierte Weizenproteine.

Da Weizen verschiedene Formen von Allergien auslösen kann, gewinnt die Entwicklung von diagnostischen Testmethoden zur Unterscheidung dieser Allergien immer mehr an Bedeutung.

Weizen-Lebensmittelallergie

Von einer weizenbedingten Nahrungsmittelallergie sind 0,5 bis 1 % der Bevölkerung betroffen. Damit gehört Weizen neben Ei, Fisch, Milch, Erdnuss und Soja zu den sechs wichtigsten Nahrungsmittelallergien auslösenden Quellen. Bei Patienten mit einer Weizenallergie kann der Verzehr von weizenhaltigen Lebensmitteln zu unmittelbaren Symptomen führen. Darüber hinaus, gibt es auch Fälle bei denen Weizen-haltigen Speisen in Verbindung mit körperlicher Anstrengung in einer schweren, allergischen Reaktion (Anaphylaxie) endeten.

Die Krankheit ist durch klinische Symptome gekennzeichnet, die sich an der Haut (Urtikaria), im Magen-Darm-Trakt (Bauchschmerzen, Erbrechen, Durchfall) und in den Atemwegen manifestieren. Neben lokalen allergischen Symptomen kann eine weizeninduzierte Nahrungsmittelallergie zu schweren Symptomen führen, einschließlich systemischer, lebensbedrohlicher anaphylaktischer Reaktionen, die bei 50% der Kinder mit Weizenallergie beobachtet wurden. Darüber hinaus wurde eine besondere Form der anaphylaktischen Reaktion auf weizenhaltige Lebensmittel beschrieben, die so genannte weizenabhängige anstrengungsinduzierte Anaphylaxie (WDEIA). Diese klinische Manifestation wird durch die Nahrungsaufnahme mit anschließender körperlicher Betätigung oder die Einnahme von Aspirin ausgelöst, die nachweislich die Durchlässigkeit des Darms erhöht, was zu einer verstärkten Aufnahme des Allergens in den Blutkreislauf führt.

Die Verwendung natürlicher Weizenallergenextrakte für serologische Tests kann zu spezifischen IgE-Reaktivitäten führen, die klinisch irrelevant sind, zum Beispiel bei Patienten mit einer Gräserpollenallergie. Daher wird Tri a 19, ein Omega-5-Gliadin, das als Hauptallergen bei Sofortallergien bei Kindern und bei weizenabhängiger, anstrengungsinduzierter Anaphylaxie beschrieben wurde, häufig für serologische Tests auf weizeninduzierte Nahrungsmittelallergien verwendet. Der Nutzen von Tri a 19 für die Diagnose einer Weizenallergie wurde kürzlich in einer pädiatrischen multizentrischen Studie bestätigt. (4, 5)

Bäckerasthma

Bäckerasthma ist die respiratorische Form der Weizenallergie, eine der häufigsten Formen von Berufsasthma - infolge des Einatmens von Weizen, Getreidemehl und Stäuben. Die Prävalenz von Bäckerasthma ist in den verschiedenen Ländern unterschiedlich, scheint aber zwischen 6 % und 20 % zu liegen. (6, 7, 8) Asthma selbst ist eine sehr komplexe entzündliche Lungenerkrankung, die durch eine Obstruktion der Atemwege aufgrund einer Entzündung der Atemwege, einer überempfindlichen glatten Muskulatur und Schleim in den Atemwegen gekennzeichnet ist und sich durch klinische Symptome wie Husten, Engegefühl in der Brust, Kurzatmigkeit, Einschränkung des Luftstroms bis hin zur Erstickung äußert. Zusätzlich zu den genannten asthmatischen Merkmalen ist das allergische Asthma durch erhöhte Titer von IgE-Antikörpern gekennzeichnet. Beim Bäckerasthma wurde die salzlösliche Weizenfraktion - einschließlich der wasserlöslichen Albumine und der salzlöslichen Glutenine als die wichtigsten Allergene identifiziert. Mehrere IgE-reaktive Proteine sind bereits als Bäckerasthma-Allergene beschrieben worden. Das Lipidtransferprotein (Tri a 14) (9, 10) wurde jedoch als Hauptallergen charakterisiert und als potenzielles Diagnoseinstrument für die Diagnose von Bäckerasthma in Betracht gezogen. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Mitglieder der Alpha-Amylase-Inhibitoren-Familie (Tri a aA_TI) (11, 12) mit IgE-Antikörpern von Bäckerasthmapatienten reagieren.

Weizenpollenallergie

Da Weizen zur Familie der Gräser gehört, wurde Profilin (Tri a 12) als kreuzreaktives Protein identifiziert, das in Weizensamen und Gräserpollen vorkommt. (13, 14) Gemeinsame IgE-Epitope wurden in Weizenmehl und Gräserpollen charakterisiert, was bei der Verwendung von Weizenextrakten aufgrund der erheblichen Kreuzreaktivität zu einer Überdiagnose von Weizenallergien führt.

Allergie gegen hydrolysierte Weizenproteine

Weizenproteinhydrolysate werden durch enzymatischen Abbau von Weizenproteinen und Zugabe von Wasser in einem als Hydrolyse bezeichneten Prozess hergestellt. Hydrolysierte Weizenproteine werden in industriellen Prozessen erzeugt, um sie als Lebensmittelzusatzstoffe oder als Feuchtigkeitsspender in Kosmetika zu verwenden. Durch dieses Verfahren werden jedoch verborgene IgE-reaktive Bereiche freigelegt, wodurch neue Allergene aus Weizenproteinen entstehen, die in der Natur so gar nicht vorkommen. Einige Studien konnten zeigen, dass diese Proteine eine unmittelbare Überempfindlichkeit gegen hydrolysierte Weizenproteine (IHHWP) einschließlich Kontakturtikaria und Anaphylaxie verursachen. (15) Patienten, die an IHHWP leiden, zeigen eine IgE-Reaktivität auf ω1-, ω2- und ɣ-Gliadine. (16)

Diagnostischer Test zur Unterschidung verschiedener Formen von Weizenallergien

Die Verwendung von natürlichen Weizensamenextrakten bei der Auswertung von IgE-Reaktivitäten und Hauttests führt häufig zu falschen Testergebnissen. Einerseits werden falsch-positive Testergebnisse durch kreuzreaktive Proteine in Weizensamen und Gräserpollen erzielt. Gräserpollenallergiker werden als Weizenallergiker diagnostiziert, ohne dass sie nach dem Weizenverzehr klinische Symptome zeigen. Im Gegensatz dazu führt die Verwendung von Weizenextrakten zu falsch-negativen Testergebnissen, da die Testlösungen die wasserunlösliche Weizenfraktion nicht enthalten. Daher fehlen zwei sehr wichtige Weizenallergene wie das ω5-Gliadin (Tri a 19) und das Low-Molecular-Weight Glutenin (Tri a 36) in diesen Extrakten.

ALEX2® Allergy Xplorer deckt sehr wichtige Weizenallergene ab:

  • rTri a 14 (nsLTP)
  • rTri a 19 (Omega-5-Gliadin)
  • nTri a aA_TI (Alpha-Amylase Trypsin-Inhibitor)

Molekulare Methoden, die auf multiplex-basierten in-vitro, diagnostischen Tests beruhen, haben das Potenzial, Patienten einfach und schnell auf alle verfügbaren Weizenbestandteile zu untersuchen und eine äußerst detaillierte Diagnose einschließlich der Unterscheidung von weizenabhängigen Krankheiten zu erstellen. Die Anwendung dieser Technologie ermöglicht die Dokumentation von Prognose, Prophylaxe, Kreuzreaktivität, Vermeidungseffekt und Immuntherapie. Potenziell krankheitsauslösende Moleküle liefern wichtige Informationen für die Diagnose und Therapie von Weizenallergien. Challenge-Tests gelten immer noch als der goldene Standard bei der Diagnose von Nahrungsmittelallergien; diese Tests sind jedoch teuer, zeitaufwändig, gefährlich und werden nur in bestimmten Kliniken durchgeführt. Außerdem werden diese Tests von den Patienten als unangenehm empfunden und können in allen Dosisstufen zu schweren allergischen Reaktionen führen. Die Auswertung von in-vitro-Testergebnissen zusammen mit der klinischen Vorgeschichte der Patienten ist ein gutes Instrument, um schwerwiegende Auswirkungen von Provokationstests zu vermeiden, insbesondere in schweren Fällen.

Quellen

  1. doi: 10.1159/000059677
  2. http://nutritiondata.self.com/facts/cereal-grains-and-pasta/5744/2.
  3. http://www.fao.org/docrep/w0078e/w0078e08.htm#P6247_427767.
  4. doi: 10.1067/mai.2001.118602
  5. doi: 10.1111/j.1742-4658.2005.04858.x
  6. doi: 10.1016/j.rmed.2007.11.015
  7. doi: 10.1183/09031936.00164408
  8. doi: 10.1183/09031936.00108207
  9. doi: 10.1016/j.jaci.2007.07.008
  10. doi: 10.1111/j.1365-11. 2222.2009.03280.x
  11. doi: 10.1111/j.1398-9995.2011.02636.x
  12. doi: 10.1016/j.jaci.2005.11.040
  13. doi: 10.1159/000236824
  14. doi: 10.1159/000236171
  15. doi: 10.1111/j.0105-1873.2006.00830.x
  16. doi: 10.1111/j.1398-9995.2007.01456.x